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Production scientifique
Systèmes Complexes et Phénomènes Nonlinéaires
(9) Production(s) de l'année 2022
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Etude par dynamique moléculaire de la conductance ionique à l'échelle nanoscopique: rôle du modèle de l'eau et des paramètres géométriques 
Auteur(s): Mejri Alia, Mazouzi Kamel, Herlem Guillaume, Picaud Fabien, Hennequin Theo, Palmeri J., Manghi Manoel
(Article) Publié:
Journal Of Molecular Liquids, vol. 351 p.118575 (2022)
Texte intégral en Openaccess : 
Ref HAL: hal-03590631_v1
DOI: 10.1016/j.molliq.2022.118575
Exporter : BibTex | endNote
Résumé: Le transport ultra-efficace de l'eau et des ions à l'échelle nanométrique est étudié par des simulations de dynamique moléculaire. Les nanotubes de carbone (CNTs) sont utilisés ici comme dispositifs nanofluidiques en raison de leur structure interne lisse et du compromis d'une composition très simple pour une énorme variété de propriétés. Le transport d'ions solvatés se déplaçant à l'intérieur du nanotube de carbone sous l'application d'une différence de potentiel externe a permis de mesurer le courant ionique établi à travers la zone interne du tube. Pour être le plus exhaustif possible, trois modèles d'eau populaires ont été testés pour étudier le transport ionique à l'intérieur de ce nanocanal artificiel. Les paramètres géométriques clés de la structure en carbone ont également été variés révélant une dépendance particulière de la conductance ionique à chaque paramètre étudié en accord avec le modèle théorique présenté dans cet article. Fichier révisé Version propre-Pour la mise en page Cliquez ici pour voir les références liées
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Relaxation time asymmetry in stator dynamics of the bacterial flagellar motor
Auteur(s): Perez-Carrasco Ruben, Franco-Oñate M.-J., Walter J.-C., Dorignac J., Geniet F., Palmeri J., Parmeggiani A., Walliser N.-O., Nord Ashley
(Article) Publié:
Science Advances, vol. 8 p.eabl8112 (2022)
Texte intégral en Openaccess : 
Ref HAL: hal-03351194_v1
DOI: 10.1126/sciadv.abl8112
WoS: WOS:000772464300015
Exporter : BibTex | endNote
Résumé: The bacterial flagellar motor (BFM) is the membrane-embedded rotary molecular motor which turns the flagellum that provides thrust to many bacterial species. This large multimeric complex, composed of a few dozen constituent proteins, has emerged as a hallmark of dynamic subunit exchange. The stator units are inner-membrane ion channels which dynamically bind and unbind to the peptidoglycan at the rotor periphery, consuming the ion motive force (IMF) and applying torque to the rotor when bound. The dynamic exchange is known to be a function of the viscous load on the flagellum, allowing the bacterium to dynamically adapt to its local viscous environment, but the molecular mechanisms of exchange and mechanosensitivity remain to be revealed. Here, by actively perturbing the steady-state stator stoichiometry of individual motors, we reveal a stoichiometry-dependent asymmetry in stator remodeling kinetics. We interrogate the potential effect of next-neighbor interactions and local stator unit depletion and find that neither can explain the observed asymmetry. We then simulate and fit two mechanistically diverse models which recapitulate the asymmetry, finding stator assembly dynamics to be particularly well described by a two-state catch-bond mechanism.
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